酶的催化作用是通过其与底物形成复合物(即中间产物)降低反应能阈来实现的.酶是一个大分子蛋白质,而底物往往是小分子化合物,现已证实,酶分子表面不是任何部位都能与底物相结合的.只有称为酶的活性部位才能与底物结合并进行催化作用. 酶的活性部位:有些必需基团虽然在一级结构上可能相距很远,但在形成空间结构时彼此靠近,集中在一起,形成具有一定空间结构的区域,并能与底物特异地结合,将底物转化为产物.这一区域,称为酶的活性部位(Activesite).对于缀合酶来说,辅因子上某一部分的结构,往往是活性部位的组成成分.酶的活性部位在酶的催化机制中的作用:由于酶的活性部位与底物结合后,能使底物作用浓度相对增加,易于反应(称为邻近效应,Proximity);或使底物功能基团受酶影响,作定向转移(Orientation),更有利于催化作用发生;或活性部位内的催化基团提供质子或吸收质子,呈现酸碱催化剂的作用;或形成一个以共价键相结合的活泼中间物,降低活化能;或使底物分子中某些化学键受到牵拉变形而易断裂(又称底物形变,Strain,Distortion),这些因素相互配合,使催化效率大为提高.既然酶与底物已经接触,严格来说形状应该改变了