蛋白质作为溶液稳定存在的两大因素:
一是蛋白质颗粒表面大多为亲水基团,可吸引水分子,使颗粒表面形成一层水化膜,从而阻断蛋白质颗粒的相互聚集,防止溶液中蛋白质的沉淀析出;
二是蛋白质颗粒表面可带相同电荷颗粒之间相互排斥不易聚集沉淀,也可以起稳定颗粒的作用.若去除蛋白质颗粒这两个稳定因素,蛋白质极易从溶液中沉淀.
盐析是一种与蛋白质的沉淀的性质相关的分离方法:它用硫酸铵、硫酸钠等中性盐来破坏蛋白质在溶液中稳定存在的两大因素,故能使蛋白质发生沉淀.不同蛋白质分子颗粒大小不同,亲水程度不同,故盐析所需要的盐浓度不同,从而将蛋白质分离,如用硫酸铵分离清蛋白和球蛋白,在半饱和的硫酸铵溶液中,球蛋白即可从混合溶液中沉淀析出除掉,而清蛋白在饱和硫酸铵中才会沉淀.盐析的优点是不会使蛋白质发生变性.